CPL - Chalmers Publication Library
| Utbildning | Forskning | Styrkeområden | Om Chalmers | In English In English Ej inloggad.

Binding of Thioflavin-T to Amyloid Fibrils Leads to Fluorescence Self-Quenching and Fibril Compaction

David Lindberg (Institutionen för biologi och bioteknik, Kemisk biologi) ; Anna Wenger (Institutionen för biologi och bioteknik) ; Elin Sundin (Institutionen för kemi och kemiteknik, Fysikalisk kemi) ; Emelie Lindahl Wesén (Institutionen för biologi och bioteknik, Kemisk biologi) ; Fredrik Westerlund (Institutionen för biologi och bioteknik, Kemisk biologi) ; Elin Esbjörner (Institutionen för biologi och bioteknik, Kemisk biologi)
Biochemistry (0006-2960). Vol. 56 (2017), 16, p. 2170-2174.
[Artikel, refereegranskad vetenskaplig]

Thioflavin-T binds to and detects amyloid fibrils via fluorescence enhancement. Using a combination of linear dichroism and fluorescence spectroscopies, we report that the relation between the emission intensity and binding of thioflavin-T to insulin fibrils is nonlinear and discuss this in relation to its use in kinetic assays. We demonstrate, from fluorescence lifetime recordings, that the nonlinearity is due to thioflavin-T being sensitive to self-quenching. In addition, thioflavin-T can induce fibril compaction but not alter fibril structure. Our work underscores the photophysical complexity of thioflavin-T and the necessity of calibrating the linear range of its emission response for quantitative in vitro studies.

Denna post skapades 2017-05-19. Senast ändrad 2017-06-12.
CPL Pubid: 249431


Läs direkt!

Länk till annan sajt (kan kräva inloggning)